NAK以依赖tnfalpha的方式被招募到TNFR1复合体中，并介导RANTES的产生:通过蛋白质组学方法鉴定内源性tnfr相互作用蛋白。
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邱勇，吴志强，李斌，李志强，李志强，吴志强，李志强
NAK以依赖tnfalpha的方式被招募到TNFR1复合体中，并介导RANTES的产生:通过蛋白质组学方法鉴定内源性tnfr相互作用蛋白。
生物化学学报，2004;27(5):532 - 531。Epub 2004 10月13日。
- PubMed ID
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15485837 (PubMed视图］
- 摘要
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肿瘤坏死因子(TNFalpha)是一种具有多种免疫和生物活性的促炎细胞因子。可溶性TNFalpha与两种类型的细胞表面受体TNFR1和TNFR2结合，触发TNFalpha信号传导。这将细胞质蛋白招募到受体的胞内结构域，并启动向下游效应器的信号传导。在这项研究中，我们使用蛋白质组学方法从亲和纯化的内源性TNFalpha中鉴定这些细胞质蛋白。人髓单核细胞U937细胞中的TNFR复合物。鉴定出7种蛋白，包括TRADD、TRAP2和TRAF2，这是已知的3种被招募到TNFalpha受体的蛋白。NAK、RasGAP3、TRCP1和TRCP2也被鉴定。我们进一步表明，NAK以一种暂时调节和依赖tnfalpha的方式被招募到TNFR1中，并且它介导tnfalpha诱导的趋化因子RANTES的产生(通过激活正常T细胞的表达和分泌来调节)。这些数据表明NAK是TNFalpha的一个组成部分。TNFR1信号复合物，并证实NAK在tnfalpha介导的应答中的生理作用。