本构和interleukin-1-inducible p65 NF - B {kappa}的磷酸化丝氨酸536是由多种蛋白激酶包括我{kappa} B激酶(IKK) -{α},IKK{β},IKK{ε},TRAF家庭member-associated(坦克)绑定激酶1 (TBK1),和一个未知的激酶夫妇p65 tata结合相关蛋白因子II31-mediated interleukin-8转录。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
施密茨巴斯H, Dorrie ML,霍夫曼E, Resch K, Kracht M
本构和interleukin-1-inducible p65 NF - B {kappa}的磷酸化丝氨酸536是由多种蛋白激酶包括我{kappa} B激酶(IKK) -{α},IKK{β},IKK{ε},TRAF家庭member-associated(坦克)绑定激酶1 (TBK1),和一个未知的激酶夫妇p65 tata结合相关蛋白因子II31-mediated interleukin-8转录。
生物化学杂志。2004年12月31日;279 (53):55633 - 43。Epub 2004年10月15日。
- PubMed ID
-
15489227 (在PubMed]
- 文摘
-
的磷酸化NF-kappaB p65 (RelA)丝氨酸536是生理诱导多种促炎的刺激,但是负责任的途径尚未最终瓦解,和这种磷酸化的作用在很大程度上是难以捉摸的。与先前的研究相比,我们发现没有证据表明c-Jun n端激酶的作用,p38激酶,细胞外signal-regulated激酶,或磷脂酰肌醇3-kinase interleukin-1或肿瘤坏死因素ser - 536磷酸化,揭示了药理抑制剂。我们不能抑制ser - 536针对IkappaB激酶磷酸化通过RNA干扰(IKK) t1 /β(最好的特征ser - 536激酶到目前为止)或IKKbeta抑制剂sc - 514或占主导地位的消极IKK的突变体。绿色荧光蛋白p65融合蛋白磷酸化在ser - 536没有IKK激活的情况下,建议IKKalpha / beta-independent ser - 536激酶的存在。色谱分离的细胞提取物允许两个截然不同的酶活动的识别磷酸化的ser - 536。峰1代表一个未知的激酶,而峰2包含IKKalpha IKKbeta IKKepsilon, TBK1。过表达IKKepsilon和TBK1使磷酸化ser - 536体内和体外。调整p65-deficient突变p65蛋白的成纤维细胞,要么模仿磷酸化(S536D)或保存预测之间的氢键ser - 536和asp - 533 (S536N)显示,磷酸化的ser - 536支持interleukin-8转录由tata结合相关蛋白因子II31, TFIID的一个组成部分。在缺乏磷酸化,氢键支持绑定的辅阻遏物伴分割p65终端transactivation域的增强剂。总的来说,我们的研究结果提供的证据至少五个激酶收敛ser - 536 p65和小说功能的磷酸化网站招聘的组件的基底interleukin-8启动子转录机械。