结构的见解在先天TBK1抗菌免疫的功能。
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蜀C, Sankaran B,海韵CT,赫尔AB,李米希拉,彭J, P
结构的见解在先天TBK1抗菌免疫的功能。
结构。2013年7月2;(7):1137 - 48。doi: 10.1016 / j.str.2013.04.025。Epub 2013年6月6日。
- PubMed ID
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23746807 (在PubMed]
- 文摘
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Tank-binding激酶1 (TBK1)是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶介导的抗菌免疫。TBK1参与通常的信号,RLRs, STING-mediated传感的胞质DNA。这些受体的刺激导致TBK1的激活,而磷酸化干扰素调节因子(IRF) 3。磷酸化IRF-3把进入细胞核开始干扰素(IFN)β基因的转录。在这里,我们表明,TBK1 Ser172自身磷酸化激活的残渣。TBK1结构绑定到两个抑制剂表明TBK1 IkappaB激酶折了三个不同的领域:激酶结构域,ubiquitin-like域,脚手架和二聚作用域。然而,TBK1单体和二聚体的整体结构不同于IKKbeta在三个领域的安排和二聚体的形成。磷酸化的IRF-3 TBK1体外结果齐聚,磷酸化的残渣Ser386 IRF-3激活中起着关键作用。