克隆人类与Clk1 PRP4揭示交互。
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小岛T, T扎马,和田K, Onogi H, Hagiwara M
克隆人类与Clk1 PRP4揭示交互。
J生物化学杂志。2001年8月24日,276 (34):32247 - 56。Epub 2001年6月19日。
- PubMed ID
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11418604 (在PubMed]
- 文摘
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Prp4是粟酒裂殖酵母鉴定的蛋白激酶在pre-mRNA拼接通过其作用,和属于一个激酶家族包括哺乳动物丝氨酸/ arginine-rich蛋白特异性激酶、clk的基质是丝氨酸/ arginine-rich蛋白质。我们克隆人类PRP4 (hPRP4)全长cDNA和提出的抗血清对hPRP4承认170 kda的部分肽多肽在S3海拉细胞提取物。北部污点分析显示,hPRP4 mRNA广泛表达于多种组织。扩展的NH(2)终端区域hPRP4包含一个精氨酸/ serine-rich域和假定的核本地化的信号。hPRP4磷酸化和互动SF2 / ASF,必要的连接因素之一。间接免疫荧光法分析表明,内生hPRP4分布在核斑点模式和与SF2 S3 / ASF海拉细胞。此外,hPRP4羧基末端与Clk1直接互动,和精氨酸/ serine-rich hPRP4领域被Clk1体外磷酸化。过度引起的Clk1 hPRP4的再分配,从斑点扩散模式在核浆,而不活跃的突变引起的Clk1 hPRP4本地化的没有变化。这些发现表明,hPRP4的NH(2)终端区域可能发挥监管作用下通过Clk1一位身份不明的信号转导通路。