的结构从单纯疱疹病毒胸苷激酶1型在复杂基质和基质模拟。
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引用
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野生K, bohn T, Folkers G,舒尔茨通用电气
的结构从单纯疱疹病毒胸苷激酶1型在复杂基质和基质模拟。
蛋白质科学。1997年10月,6 (10):2097 - 106。
- PubMed ID
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9336833 (在PubMed]
- 文摘
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从1型单纯疱疹病毒胸苷激酶(TK)结晶的氨基端截短但完全活性形式。TK的结构与ADP ATP-site和deoxythymidine-5”一磷酸(dTMP)、脱氧胸苷(dT),或idoxuridine-5磷酸(5-iodo-dUMP) substrate-site精制2.75,2.8,和3.0一项决议。TK催化dT导致一个酯的磷酸化,磷酸化的dTMP引起一个酸酐。提出了TK结构表明,只有小行动这两种模式之间的区别。Glu83作为一般基地酯反应。Arg163公园在一个内部的天冬氨酸酯形成和结合的alpha-phosphate dTMP期间酐形成。绑定脱氧胸苷留下35 A3腔的位置5基地和两个隔离水分子在位置2。腔和水分子减少基质特异性到了这样一种程度,TK可以使磷酸化各种底物类似物用于制药应用。TK是著名的核苷一磷酸激酶结构同源但包含大量额外的肽段。