人类简称OGA守恒的肽识别槽结合基质。
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Schimpl M, Schuttelkopf啊,Borodkin VS,范Aalten DM
人类简称OGA守恒的肽识别槽结合基质。
j . 2010年11月15日,432 (1):1 - 7。doi: 10.1042 / BJ20101338。
- PubMed ID
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20863279 (在PubMed]
- 文摘
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与O-GlcNAc修改细胞蛋白(O-linked N-acetylglucosamine)与蛋白质磷酸化和调节过多的细胞过程。O-GlcNAcylation精心策划了两种对立的酶,O-GlcNAc转移酶和简称OGA (O-GlcNAcase或beta-N-acetylglucosaminidase),识别出目标蛋白质通过未知的机制。在目前的研究中,我们发现第一个洞察人类简称OGA底物识别的机制。小说的结构细菌简称OGA orthologue揭示了一个假定的substrate-binding槽,在后生动物OGAs守恒。这种结构的指导下,保守氨基酸衬这个槽在人类简称OGA突变和活动在三个不同的基质蛋白(TAB1(转换增长factor-beta-activated蛋白质激酶1-binding 1), FoxO1 (forkhead盒O1)和分子(cAMP-response-element-binding蛋白质)在体外deglycosylation试验测试。结果提供了第一个证据表明人类简称OGA可能拥有substrate-recognition GlcNAc-binding以外的机制,包括与O-GlcNAcylated蛋白质交互网站,可能影响自行车的O-GlcNAc微分调节不同的蛋白质。