嘌呤的结构活性分析人类肝脏糖原磷酸化酶的结合位点。
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埃克斯特龙杰,保利助教,卡蒂博士Soeller WC,选J, Danley DE,胡佛DJ, Treadway杰,吉布斯EM, Fletterick RJ, y, Myszka DG, Rath六世
嘌呤的结构活性分析人类肝脏糖原磷酸化酶的结合位点。
化学杂志。2002年8月9日(8):915 - 24。
- PubMed ID
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12204691 (在PubMed]
- 文摘
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人类肝脏糖原磷酸化酶(HLGP)催化糖原的分解保持血清葡萄糖水平和糖尿病的治疗目标。HLGP是由多个相互作用的变构网站,每一个都是一个潜在的药物结合位点。我们使用表面等离子体共振(SPR)屏幕对嘌呤化合物结合的变构抑制剂。我们确定的一系列化合物的亲和力和解决三个代表配体的晶体结构K从17 - 550 microM (D)值。亲和力的晶体结构表明,部分取决于ligand-specific water-mediated氢键和侧链运动。这些影响无法预测;晶体和SPR的研究都需要了解绑定和在一起的重要特性提供依据新的变构抑制剂针对这个网站的设计。