截断的高级表达人类的高亲和性受体α链的IgE baculovirus-infected昆虫细胞的可溶性形式。生化鉴定重组产品。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
八木天线,柳田M, Tanida我,长谷川,时候K, Ra C
截断的高级表达人类的高亲和性受体α链的IgE baculovirus-infected昆虫细胞的可溶性形式。生化鉴定重组产品。
3月1。1994欧元;220 (2):593 - 8。
- PubMed ID
-
8125119 (在PubMed]
- 文摘
-
人类的高亲和性受体IgE的绑定单元(FcεRIα)在昆虫细胞高效表达为一种截断。的可溶性FcεRI阿尔法从培养基纯化亲和色谱法与反(α链)马伯几乎是均匀和有IgE-binding活动。氨基酸组成和证监会透露n端氨基酸序列的εRIα建议妥善处理在昆虫细胞。明显的分子质量(35 kDa)的纯化证监会εRIα是证监会的小于εRIα由秋转染子。明显的减少分子质量N-glycosylated N-glycanase治疗后显示重组产品。肽映射的本地和deglycosylated证监会εRIα表示,三个Asn残留物(Asn21 Asn42和Asn166)应该几乎完全糖化,这两个Asn残留物(Asn74和Asn135)部分糖化。