人肝脏线粒体醛脱氢酶。初级结构，与细胞质酶相关的差异，以及功能相关性。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
李国强，李国强
人肝脏线粒体醛脱氢酶。初级结构，与细胞质酶相关的差异，以及功能相关性。
欧洲生物化学杂志，1985年11月15日;153(1):13-28。
- PubMed ID
-
4065146 (PubMed视图］
- 摘要
-
报道了人肝醛脱氢酶线粒体亚基500残基氨基酸序列。这是第一个从任何物种中确定的这种酶类型的结构，并且基于胰蛋白酶、CNBr、葡萄球菌葡萄糖特异性蛋白酶和羟胺处理的肽。该链没有被阻断(与乙酰化的胞浆酶形式相反)，但在前7个位置上显示出n端加工的异质性。否则，没有亚单位微异质性的证据。该结构与相应的细胞质酶显示68%的位置相同，并且比较允许对几个片段进行功能解释。具有参与辅酶结合的片段的区域是整个结构中最保守的长片段(位置194-274)。Cys-302，在与双硫仑反应有关的细胞质酶中被鉴定，也存在于线粒体酶中。一种新的活性位点模型可能出现，并涉及疏水裂缝。n端片段的几乎完全缺失可能反映了n端区域在线粒体蛋白链运输信号中的作用。内部区域的不保守可能反映了两种酶在亚基相互作用中的差异，解释了异四聚体分子的缺乏。 The presence of some internal repeat structures is also noted as well as apparently general features of differences between cytosolic and mitochondrial enzymes.