克隆ACP33作为小说的CD4细胞内的配体。
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Zeitlmann L, Sirim P, Kremmer E, Kolanus W
克隆ACP33作为小说的CD4细胞内的配体。
J生物化学杂志。2001年3月23日,276 (12):9123 - 32。Epub 2000年12月11日。
- PubMed ID
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11113139 (在PubMed]
- 文摘
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招聘CD4 T细胞受体(TCR) -peptide-major组织相容性二类复合物的稳定需要低亲和力由T淋巴细胞抗原识别。CD4细胞的胞质部分被认为放大TCR-initiated信号转导通过其与蛋白质酪氨酸激酶p56 (lck)。在这里,我们描述一个小说在胞质尾函数行列式抑制TCR-induced的CD4 T细胞激活。删除两个守恒的疏水氨基酸CD4的羧基末端导致显著增强CD4-mediated T细胞聚集有关。观察这种效应的存在与否p56 (lck),这意味着参与替代CD4细胞的胞质配体。二者混合屏幕CD4细胞内部分的发现了一个前所未知的33-kDa蛋白质,ACP33集群(酸性蛋白33),作为一种新颖的CD4细胞内绑定的伙伴。由于与ACP33互动是被删除的疏水性CD4 T细胞活化c端氨基酸调停镇压的,我们建议ACP33调节CD4的刺激活动。此外,我们表明,与CD4细胞介导的非催化α/β水解酶折叠ACP33领域。这表明一个以前从未发现过的函数α/β水解酶折叠域作为一个肽绑定模块调节蛋白质相互作用。