艾滋病毒包膜糖蛋白gp120结构与CD4受体和复杂的人类抗体中和。
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邝PD,怀亚特R,罗宾逊J,甜RW, Sodroski J, Hendrickson佤邦
艾滋病毒包膜糖蛋白gp120结构与CD4受体和复杂的人类抗体中和。
自然。1998年6月18日,393 (6686):648 - 59。
- PubMed ID
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9641677 (在PubMed]
- 文摘
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人类免疫缺陷病毒(HIV)进入细胞需要连续的相互作用的病毒表面包膜糖蛋白,gp120 CD4糖蛋白和趋化因子受体在细胞表面。这些交互启动病毒和细胞膜的融合。虽然可以引出gp120 virus-neutralizing抗体,艾滋病病毒逃避免疫系统。我们解决了x射线晶体结构在2.5一项决议的hiv - 1抗体来源于核心包裹着人类CD4和一个antigen-binding片段的两个域片段的中和抗体阻断趋化因子受体绑定。结构揭示了一个cavity-laden CD4-gp120接口,一个守恒的趋化因子受体结合位点,构象变化的证据在CD4绑定,CD4-induced抗体抗原决定基的性质,和特定的免疫逃避机制。我们的研究结果提供了一个框架来理解复杂的生物学HIV进入细胞,应该指导干预的努力。