质谱建立的映射的二硫键模式整合素α链。
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Krokhin OV, K,苏萨SL,实体W,站公斤,威尔金斯农协
质谱建立的映射的二硫键模式整合素α链。
生物化学。2003年11月11日,42 (44):12950 - 9。
- PubMed ID
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14596610 (在PubMed]
- 文摘
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整合蛋白是细胞粘附的主要介质之一。结构组件α和β链的特点是广泛的链内的二硫键。这些债券目前的分配基于相同的链整合素alphaIIbbeta3。然而,最近的晶体可溶性alphaVbeta3构造分析表明,alphaV链显示键模式不同于alphaIIb预测。为了定义整合蛋白的二硫键模式,我们使用质谱为基础的方法来绘制人类alpha3, alpha5 alphaV, alphaIIb。结果表明,有不同的二硫化的α链模式。这些不与整合素配体结合的能力作为本研究中使用的所有整合蛋白显示功能活动。被观察到的差异成键模式连接重(H)和光线(L)的α链的组件。也可以指定额外的位置在alpha5涉及两个半胱氨酸的二硫键不存在alphaV或alphaIIb。第二个H和L链之间的债券alpha5没有先前描述。 These results indicate that not all integrin species display the same disulfide bonding patterns. They also highlight the need for caution in the use of assignments based on sequence homology.