识别70 kd的热休克蛋白同源(Hsc70)和alpha-actinin-1小说phosphotyrosine-containing T淋巴细胞的蛋白质。
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Egerton M,莫里茨RL, Druker B,凯尔索,辛普森RJ
识别70 kd的热休克蛋白同源(Hsc70)和alpha-actinin-1小说phosphotyrosine-containing T淋巴细胞的蛋白质。
生物化学Biophys Res Commun。1996年7月25日,224 (3):666 - 74。
- PubMed ID
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8713105 (在PubMed]
- 文摘
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T细胞抗原受体(TCR)结扎导致众多细胞内的酪氨酸磷酸化蛋白质基质,和这些底物的识别一直是一个主要由几组进行。我们使用pervanadate治疗人为地增加细胞phosphotyrosine水平和固定化anti-phosphotyrosine单克隆抗体部分净化酪氨酸磷酸化蛋白量适合氨基酸测序。这个策略被用来识别三个phosphotyrosine含有蛋白质,相对分子质量为105,81和76 kD的氨基酸序列。这里我们报告识别pp105 alpha-actinin-1, pp81 HS1基因的小鼠等价产品,并作为Hsc70 pp76。这是第一个报告,alpha-actinin-1和Hsc70激活酪氨酸激酶的目标。此外,我们表明,Hsc70酪氨酸磷酸化TCR结扎,构成第一个证据,Hsc70可能受到监管,酪氨酸激酶信号通路。