磷酸化和绑定伙伴TSC1-TSC2复杂的分析。
文章的细节
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引用
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Nellist M,汉堡PC, van den Ouweland,哈雷DJ,西欧TM
磷酸化和绑定伙伴TSC1-TSC2复杂的分析。
生物化学Biophys Res Commun。2005年8月5日,333(3):818 - 26所示。
- PubMed ID
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15963462 (在PubMed]
- 文摘
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结节性硬化症(TSC)是一种常染色体显性良性肿瘤综合症引起的突变TSC1或TSC2肿瘤抑制基因。TSC1和TSC2基因产物,TSC1和TSC2形式相结合的蛋白复合物从多个输入信号级联灭活的小GTPase rheb,从而抑制mTOR-dependent细胞生长。我们使用matrix-assisted激光解吸/电离飞行时间质谱和傅里叶变换识别TSC1和TSC2 TSC1和TSC2相互作用蛋白质磷酸化网站和候选人。我们确定了三个站点TSC2磷酸化和一个小说网站TSC1磷酸化,并调查这些网站的作用在调节TSC1-TSC2复杂的活动。此外,我们发现三个TSC1-TSC2相互作用的蛋白质,包括DOCK7假定的rhebGEF。