Hsp70与逆转录病毒交互制约因素TRIM5alpha并协助TRIM5alpha的折叠。

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黄CY,霍尔J, Rajan D,李Y,金正日年代,嗯,Kwon KS,歌B

Hsp70与逆转录病毒交互制约因素TRIM5alpha并协助TRIM5alpha的折叠。

J生物化学杂志。2010年3月5日,285 (10):7827 - 37。doi: 10.1074 / jbc.M109.040618。Epub 2010年1月6日。

PubMed ID
20053985 (在PubMed
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三方主题(修剪)蛋白质TRIM5alpha已被证明限制人类免疫缺陷病毒,感染1型在旧世界猴细胞早期事后报关一步知之甚少机制。目前,TRIM5alpha的生理功能尚不清楚。在这项研究中,我们发现,即使是暂时性的过表达TRIM5alpha引起HEK293T细胞形态学变化。蛋白质组学分析的蛋白复合物与hemagglutinin-tagged推倒TRIM5alpha表明热休克蛋白70 (Hsp70)可能作为TRIM5alpha-binding伙伴。证实了Hsp70和之间的交互TRIM5alpha co-localization co-immunoprecipitation化验。Co-expression Hsp70逆转的TRIM5alpha-induced HEK293T细胞形态学变化。另一个热休克蛋白Hsc70也必将TRIM5alpha,但与Hsp70, Hsc70无法扭转TRIM5alpha-induced形态学变化,表明Hsp70专门逆转TRIM5alpha造成的形态学变化。使用一系列TRIM5alpha缺失突变体的研究表明,尽管PRYSPRY域对绑定Hsp70至关重要,整个TRIM5alpha结构诱导细胞的形态变化是必要的。Hsp70的atp酶域突变时,变异的Hsp70不能抵消TRIM5alpha引起的形态变化,表明Hsp70蛋白的催化活性对这个函数很重要。Co-expression detergent-soluble Hsp70 TRIM5alpha的水平升高的分数与相应减少detergent-insoluble分数。 Together these results suggest that Hsp70 plays critical roles in the cellular management against the TRIM5alpha-induced cellular insults.

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热休克蛋白质同源71 kDa P11142 细节