分子结构的人类Prp19 / CDC5L复杂。
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格罗特米,狼E, CL, Lemm我Agafonov德,才,Fischle W, Urlaub H,鲁曼R
分子结构的人类Prp19 / CDC5L复杂。
摩尔细胞杂志。2010;30(9):2105 - 19所示。doi: 10.1128 / MCB.01505-09。Epub 2010年2月22日。
- PubMed ID
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20176811 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白复合物含有Prp19发挥核心作用在剪接体的催化活化,和Prp19及其相关蛋白质剪接体的催化核心RNP的主要组件。学习更多的关于人类的空间组织Prp19 (hPrp19) / CDC5L复杂,由hPrp19, CDC5L, PRL1, AD002, SPF27, CTNNBL1 HSP73,我们纯化本机hPrp19 / CDC5L复合物从海拉细胞稳定表达FLAG-tagged AD002或SPF27。化学计量分析表明,就像酿酒酵母NTC(19复杂),人类Prp19 / CDC5L hPrp19复杂的包含四个副本。盐治疗确定一个稳定的核心由CDC5L hPrp19, PRL1, SPF27。蛋白质相互作用研究表明,SPF27直接与每个组件hPrp19 / CDC5L复杂核心并阐明几个额外的,未知的hPrp19 / CDC5L复杂的组件之间的交互。有限的蛋白质水解hPrp19 / CDC5L SPF27组成的复杂的显示protease-resistant复杂,C末端CDC5L, N末端PRL1 hPrp19。在电子显微镜下,纯化hPrp19 / CDC5L复合物表现出一个细长的,非对称形状的最大尺寸大约20海里。我们的发现不仅阐明分子组织hPrp19 / CDC5L复杂但也提供洞察潜在的蛋白质相互作用的核心剪接体催化地活跃。