VIM-2的三维结构,Zn-beta-lactamase铜绿假单胞菌的减少和氧化形式。
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Garcia-Saez我Docquier JD Rossolini通用,Dideberg O
VIM-2的三维结构,Zn-beta-lactamase铜绿假单胞菌的减少和氧化形式。
J杂志。2008年1月18日,375(3):604 - 11所示。Epub 2007年11月13日。
- PubMed ID
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18061205 (在PubMed]
- 文摘
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普遍广泛的金属-β-内酰胺酶的晶体结构(MBL)维罗纳integron-encoded MBL从铜绿假单胞菌(VIM) 2已经解决了本地的形式以及在一个意想不到的氧化形式。这个carbapenem-hydrolysing酶属于所谓的MBLs B1亚科和股票αβα/β折叠的三明治,组成的β褶板阿尔法螺旋包围的核心。令人惊讶的是,它显示出高倾向强烈氧化的催化半胱氨酸位于半胱氨酸网站,Cys221,,在氧化结构,成为cysteinesulfonic残渣。只有在获得了其原生结构三羟甲基氨基甲烷(2-carboxyethyl)磷化氢液的存在。这种氧化可能较低亲和力的结果第二锌位于半胱氨酸网站也将解释观察到的易感性VIM-2螯合剂。这一修改,如果存在在自然界中,可能在催化下调扮演一个角色。比较本地和氧化VIM-2和预测模型的VIM-1(这显示了在半胱氨酸残不同站点与VIM-2)来解释不同的活动和执行抗生素特异性。