生物化学、机械和金属-β-内酰胺酶VIM-2的光谱特征。
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Aitha M,集市AR, Bergstrom穆勒AJ,莫里茨L,特纳L, Nix JC, Bonomo RA,页面RC, Tierney DL,克劳德兆瓦
生物化学、机械和金属-β-内酰胺酶VIM-2的光谱特征。
生物化学。2014年11月25日,53(46):7321 - 31所示。doi: 10.1021 / bi500916y。Epub 2014年11月13日。
- PubMed ID
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25356958 (在PubMed]
- 文摘
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本研究探讨金属与金属-β-内酰胺酶结合VIM-2,展示公司的首次成功制备(2)代替VIM-2模拟。光谱半和完全加载金属酶的研究表明,锌(II)和有限公司(II)绑定合作,主要的物种存在,无论化学计量学,“分离”和di-Zn(或di-Co)的酶。我们决定di-Zn VIM-2 1.55解决结构,这个结构支持从光谱研究结果。动力学、稳态和pre-steady-state表明VIM-2利用机制,通过一个非常短暂的阴离子中间当chromacef作为衬底。比较与其他B1酶显示,那些结合锌(II)合作是更好的准备使质子化形成中间,相比那些结合锌(II)非合作,统一建立大量的中间。