针对fibrillin骨形态形成蛋白生长因子复合物。
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夏博诺Sengle G,问,小野RN,佐佐木T,阿尔瓦雷斯J,基恩博士,Bachinger惠普,酒井法子LY
针对fibrillin骨形态形成蛋白生长因子复合物。
生物化学杂志。2008年5月16日;283 (20):13874 - 88。doi: 10.1074 / jbc.M707820200。Epub 2008年3月13日。
- PubMed ID
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18339631 (在PubMed]
- 文摘
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潜在转化生长因子(及)绑定组件fibrillins蛋白质微纤维网络,并且都与鉴定及生长因子家族的成员。潜在TGF-beta-binding之间的相互作用蛋白1和鉴定及fibrillin-1与骨形成protein-7 prodomain (BMP-7)介导的生长因子复合物。延长这一信息,调查进行测试是否稳定的复合物是由额外的选择及家庭成员。在蔗糖梯度作为试验使用速度沉降,形成复杂的证明BMP-7和生长和分化factor-8 (GDF-8),已知存在于prodomain /生长因子复合物。比较这些结果与复杂的地层由BMP-2 BMP-4(全身和缩短前肽),BMP-10, GDF-5允许我们得出这样的结论:所有,除了BMP-2和短BMP-4前肽,与他们的生长因子形成的复合物。利用表面等离子体共振,绑定fibrillin之间的亲和力和前肽都是确定的。约束力的研究表明,氨基fibrillin-1年底作为一个普遍的高亲和力对接网站BMP-2前肽的,4,7,和-10年GDF-5,但不是GDF-8和位于BMP / GDF fibrillin-1 n端结构域内结合位点。旋转跟踪电子显微镜BMP-7分子复杂的绑定到fibrillin-1证实这些发现也表明,prodomain约束力的目标fibrillin的生长因子。Immunolocalization BMP-4证明纤维染色局限于某些组织,表明BMP-4的组织目标。这些数据涉及到fibrillin微纤维网络的细胞外控制BMP信号并演示如何prodomains目标差异生长因子的细胞外空间。