S100A8/A9与膜联蛋白A6之间的相互作用参与了S100A8/A9钙诱导的细胞表面显露。
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博德G，卢肯A，克霍夫C，罗斯J，路德维希S，纳肯W
S100A8/A9与膜联蛋白A6之间的相互作用参与了S100A8/A9钙诱导的细胞表面显露。
生物化学杂志，2008 11月14日;283(46):31776-84。doi: 10.1074 / jbc.M803908200。Epub 2008 9月11日。
- PubMed ID
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18786929 (查看PubMed］
- 摘要
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钙结合S100A8/A9复合体(MRP8/14;钙粒蛋白被认为是急性和慢性炎症中重要的促炎介质，最近作为一种在各种人类癌症中上调的分子标记而受到关注。在本研究中，我们报道了S100A8/A9在乳腺癌细胞系中表达，并在SKBR3和MCF-7细胞中被白介素-1 β和肿瘤坏死因子- α上调。我们通过亲和层析法鉴定磷脂结合蛋白annexin A6为潜在的S100A8/A9结合蛋白。西南叠加实验和S100A8/ a9特异性单克隆抗体27E10共免疫沉淀证实了这一发现。免疫细胞化学实验表明，S100A8/A9和膜联蛋白A6在SKBR3乳腺癌细胞中共定位，主要在膜结构中。钙内流时，S100A8/A9和膜联蛋白A6均暴露在SKBR3细胞表面。亚细胞分离研究表明，在A23187刺激后，S100A8/A9的膜结合没有增强。然而，当钙流入SKBR3细胞时，S100A8/A9和膜联蛋白A6都暴露在细胞表面。人工脂质体实验表明，S100A8/A9能够独立于膜联蛋白A6和钙独立与膜结合。 Finally, cell surface expression of S100A8/A9 could not be observed in A23187-treated A431 and HaCaT cells. Both cell lines are known to be devoid of annexin A6. Repression of annexin A6 expression by small interfering RNA in SKBR3 cells abolishes the cell surface exposition of S100A8/A9 upon calcium influx, suggesting that annexin A6 contributes to the calcium-dependent cell surface exposition of the membrane associated-S100A8/A9 complex.