替换蛋氨酸63或83 S100A9和半胱氨酸42 S100A8废除S100A8 / A9的抗真菌的活动:潜在的氧化作用的监管。
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Sroussi HY,科勒GA, Agabian N, Villines D, Palefsky JM
替换蛋氨酸63或83 S100A9和半胱氨酸42 S100A8废除S100A8 / A9的抗真菌的活动:潜在的氧化作用的监管。
《地中海Immunol Microbiol。2009年1月;55 (1):55 - 61。doi: 10.1111 / j.1574 - 695 x.2008.00498.x。Epub 2008年12月11日。
- PubMed ID
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19087201 (在PubMed]
- 文摘
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S100A8和S100A9及其heterocomplex calprotectin (S100A8 / A9)丰富人类中性粒细胞胞质成分以前具有抗真菌活性。本研究旨在探讨机制的抗真菌特性的调制S100A8 / A9。S100A8 S100A9和定点突变体的蛋白质检测他们对白色念珠菌在微型板块稀释化验抗真菌作用。而单独使用S100A8没有抑制真菌生长,S100A9本身有一个温和的抗真菌作用。结合蛋白质都最强的效果。支持的潜在作用氧化S100A8 / A9,替换S100A9导致蛋氨酸63或83的抗真菌活性的丧失。此外,替代丙氨酸S100A8也造成了损失的半胱氨酸42 S100A8增强S100A9的抗真菌作用的能力。总体而言,我们的数据表明,S100A8和S100A9都要求他们完全积极的抗真菌作用,氧化调节S100A8 / A9抗真菌活性通过机制有待阐明和评估。最后,与我们之前的工作描述S100A8 / A9的oxidation-sensitive抗炎效果,我们建议S100A8 / A9发挥抗炎活动在健康状态和条件相关的氧化应激激活S100A8 / A9的抗真菌活性。