SUMO位点的定位和外部刺激诱导的SUMO化变化分析。

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Impens F, Radoshevich L, Cossart P, Ribet D

SUMO位点的定位和外部刺激诱导的SUMO化变化分析。

中国科学院学报(自然科学版)，2014年8月26日;doi: 10.1073 / pnas.1413825111。Epub 2014年8月11日。

PubMed ID

25114211 (PubMed视图

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摘要

sumo化修饰是真核细胞中重要的生物过程中必不可少的泛素样修饰。蛋白质中小的泛素相关修饰物(SUMO)偶联残基的鉴定对于理解SUMO化的作用至关重要，但在实验上仍然具有挑战性。我们建立了一种结合定量蛋白质组学和肽免疫捕获的强大的高通量方法来绘制SUMOylation位点，并分析了SUMOylation对刺激的响应变化。通过该技术，我们在人类细胞内源性底物上鉴定了295个SUMO1和167个SUMO2位点。我们进一步使用这一策略来描述由李斯特菌素O(一种破坏宿主细胞sumoyl化机制的细菌毒素)诱导的sumoyl化的变化，并确定了几种宿主蛋白对这种毒素的反应是特异性的deSUMOylated。我们的方法构成了一个前所未有的工具，广泛适用于各种sumo调节的细胞过程在健康和疾病。

引用本文的药物库数据

多肽

名字	UniProt ID
40S核糖体蛋白S2	P15880	细节
Stress-induced-phosphoprotein 1	P31948	细节
肝癌源性生长因子	P51858	细节
ran特异性gtp酶激活蛋白	P43487	细节
异质核核糖核蛋白K	P61978	细节
染色质E亚家族成员SWI/ snf相关基质相关肌动蛋白依赖调节因子1	Q969G3	细节
增殖细胞核抗原	P12004	细节
远上游元件结合蛋白2	Q92945	细节
Filamin-A	P21333	细节
异质核核糖核蛋白D0	Q14103	细节
Nucleophosmin	P06748	细节
60S核糖体蛋白L4	P36578	细节
40S核糖体蛋白S17	P08708	细节
可能依赖于atp的RNA解旋酶DDX5	P17844	细节
剪接因子3B亚基1	O75533	细节
丝氨酸/苏氨酸-蛋白激酶PRP4同源物	Q13523	细节
信号换能器和转录激活因子1- α / β	P42224	细节
增殖标志蛋白Ki-67	P46013	细节