TPR domain-peptide复合物的结构:装配的关键因素Hsp70-Hsp90 multichaperone机器。
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Scheufler C, Brinker, Bourenkov G, Pegoraro年代,Moroder L, Bartunik H,哈特尔福,Moarefi我
TPR domain-peptide复合物的结构:装配的关键因素Hsp70-Hsp90 multichaperone机器。
细胞。2000年4月14日,101 (2):199 - 210。
- PubMed ID
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10786835 (在PubMed]
- 文摘
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适配器蛋白质跳介导分子协会陪伴Hsp70和一半。跳的TPR1领域特别认识到Hsp70的c端heptapeptide而TPR2A域结合c端一半的五肽。这两个序列与主题EEVD结束。TPR-peptide复合物的晶体结构表明,肽构象的一种延伸,横跨TPR的沟域。肽绑定与EEVD图案由静电相互作用,与c端天冬氨酸作为two-carboxylate锚,并通过疏水相互作用残留EEVD上游。肽的疏水接触特异性的关键。这些结果说明TPR领域参与的有序组装Hsp70-Hsp90 multichaperone复合物。