对人类fibrillin-1 alphaVbeta6是一种新型的受体。比较研究的分子因素潜在integrin-rgd亲和力和特异性。
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高木涉J,约万诺维奇J, Choulier L, Abrescia NG,斯图尔特·迪van der Merwe PA,马尔东HJ Handford PA
对人类fibrillin-1 alphaVbeta6是一种新型的受体。比较研究的分子因素潜在integrin-rgd亲和力和特异性。
J生物化学杂志。2007年3月2,282 (9):6743 - 51。Epub 2006年12月11日。
- PubMed ID
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17158881 (在PubMed]
- 文摘
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人类fibrillin-1, 10 - 12海里微纤维结缔组织的主要结构蛋白,含有多个绑定表皮生长因子以钙域穿插转化生长因子beta-binding蛋白质像(TB)域。TB4包含一个灵活的RGD循环,介导细胞粘附通过alphaVbeta3和alpha5beta1整合蛋白。本研究确定了整合素alphaVbeta6小说作为一种细胞受体fibrillin-1大约0.45 K (d)的妈妈。分析这种交互的表面等离子体共振和免疫细胞化学揭示不同的模块要求alphaVbeta6激活与alphaVbeta3相比,这表明一个共价键的氨基端表皮生长因子以域绑定到TB4钙可以调节alphaV整合素特异性有约束力。此外,我们的数据表明alpha5beta1 fibrillin-1低亲和力受体(K (d) > 1的妈妈),从而提供一个分子的解释不同alpha5beta1分布模式看到当人类角质细胞和成纤维细胞是镀在重组fibrillin碎片和来自生理配体纤连蛋白。Non-focal接触alpha5beta1分布表明fibrillin-1的接触可能引起一个较小的程度上和/或不同类型的细胞内信号相比,具有高亲和力配体。