人类frataxin的晶体结构。
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Dhe-Paganon年代,Shigeta R,太极,里斯托M, Shoelson SE
人类frataxin的晶体结构。
J生物化学杂志。2000年10月6日,275 (40):30753 - 6。
- PubMed ID
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10900192 (在PubMed]
- 文摘
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弗里德希氏共济失调,常染色体隐性神经退行性疾病,其特征是进步的步态和肢体共济失调、心肌病、糖尿病,是由于减少frataxin生产或函数。人类frataxin的结构,我们已经确定在1.8 a分辨率,小说揭示了蛋白质折叠。five-stranded,逆平行板提供了一个平坦的平台,支持一对平行的α螺旋,形成紧凑alphabeta三明治。一群12酸性残基的第一根螺旋和第一大表形成一个连续的阴离子表面的蛋白质。整个蛋白质结构的阴离子补丁是守恒的真核生物,包括动物、植物、和酵母,在原核生物。额外的守恒的残留创建一个扩展1008 -一块(2)在不同的表面蛋白。侧链的疾病有关的突变导致阴离子补丁,帮助创建第二个守恒的表面,或者指向frataxin的疏水核心。这些结构性结果预测潜在的蛋白质和protein-iron绑定模式。