组织和协同绑定copine我和膜联蛋白A1支持脂质影响通过原子力显微镜观察。
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Creutz CE、Edwardson JM
组织和协同绑定copine我和膜联蛋白A1支持脂质影响通过原子力显微镜观察。
Biochim Biophys学报。2009年9月,1788 (9):1950 - 61。doi: 10.1016 / j.bbamem.2009.06.009。Epub 2009年6月17日。
- PubMed ID
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19539605 (在PubMed]
- 文摘
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信号的转导细胞的质膜受体激活后经常涉及到相互作用的蛋白质分子的组装的细胞质膜。然而,形成的复合物的结构组织和动力学还没有被很好地定义的。在这项研究中原子力显微镜是用来监控组件形成两类calcium-dependent体外,membrane-binding蛋白质参与信号复合物的形成在copines——膜联蛋白和膜上。当应用于支持脂质组成的影响25%的脑磷脂酰丝氨酸和75% dioleyl磷脂酰胆碱的1毫米Ca(2 +)人类膜联蛋白A1和copine我绑定只专门领域,似乎是0.5到1.0 nm低于其余的双分子层。这些领域可能富含磷脂酰丝氨酸和更无序结构允许调查渗透。监禁的蛋白质绑定到这些领域可能是重要的过程中集中其它信号蛋白绑定到copine或膜联蛋白。膜联蛋白的结合促进了增长的领域和额外的空间用于绑定copine创建的。这可能反映了膜联蛋白改变膜结构的一般能力,这样C2 domain-containing蛋白质像copine可以绑定。Copine我形成了一个网状晶格组成的线性元素大约45 nm长在专业领域。这种晶格可能提供脚手架copine目标蛋白质的组装和交互信号复合物。