结构表征人类真核的起始因子3蛋白复合物的质谱分析。
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周Damoc E,弗雷泽CS, M, Videler H, Mayeur GL,好时JW, Doudna是的,罗宾逊的简历,Leary农协
结构表征人类真核的起始因子3蛋白复合物的质谱分析。
摩尔细胞蛋白质组学。2007年7月,6 (7):1135 - 46。Epub 2007年2月23日。
- PubMed ID
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17322308 (在PubMed]
- 文摘
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eIF3在哺乳动物细胞蛋白质合成需要启动因素,一个大约800 kda蛋白质复合体,在绑定中起着核心作用的发起者methionyl-tRNA和mRNA 40 S核糖体亚基形成48年代起始复合物。eIF3复杂也可以防止过早40和60年代核糖体亚单位和协会与其他启动因素参与起始密码子的选择。eIF3发挥这些功能的分子机制了解甚少。初始特征在1970年代以来,确切的大小、组成、和转录后修饰的哺乳动物eIF3没有严格确定。两个强大的质谱方法中使用了本研究确定转录后修饰,可能在翻译起始过程中调节eIF3的活动,描述人类eIF3蛋白质的分子结构复杂的海拉细胞的纯化。在第一种方法中,自底向上的分析eIF3允许共有13个蛋白的识别组件(eIF3a-m)序列覆盖率约为79%。此外29磷酸化网站和其他几个转录后修饰中明确确定eIF3复杂。第二个质谱方法,包括分析完整eIF3,允许一个复杂的检测每一个13单元出现在化学计量量。使用串联质谱四eIF3子单元(h i、k、m)被发现是最容易分离,因此可能在复杂的外围。值得注意的是这些四个亚基磷酸化。 These data raise interesting questions about the function of phosphorylation as it relates to the core subunits of the complex.