Sumoylation异构核核糖核蛋白,锌指蛋白和核孔复杂蛋白质:蛋白质组学分析。
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李T, Evdokimov E,沈射频,曹国伟CC, Tekle E,王T, Stadtman呃,杨,楔PB
Sumoylation异构核核糖核蛋白,锌指蛋白和核孔复杂蛋白质:蛋白质组学分析。
《美国国家科学院刊S a . 2004年6月8日;101 (23):8551 - 6。2004年5月25日Epub。
- PubMed ID
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15161980 (在PubMed]
- 文摘
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相扑,一小ubiquitin-related修饰符,已知蛋白质共价连接到许多核管理如p53、IkappaB,早幼粒细胞白血病蛋白质和c-Jun。sumoylation反应被相扑蛋白酶催化,使c端活跃甘氨酸残基的新生的相扑,heterodimeric相扑激活酶,相扑接合酶,Ubc9,和相扑蛋白连接,类似于ubiquitinylation。识别SUMO-regulated蛋白质是受到很多sumoylated蛋白质存在水平低于正常检测极限。这种限制被体内过度Myc-SUMO或者克服体外sumoylation biotin-SUMO过剩和Ubc9。Sumoylated所以获得亲和纯化蛋白质或孤立的免疫沉淀反应。孤立的sumoylated蛋白质序列分析发现使用质谱方法。结果表明,多个异构核核糖核蛋白(hnRNPs),锌指蛋白,核孔复杂蛋白质sumoylated。的sumoylation hnRNP A1, hnRNP F, hnRNP K被coimmunoprecipitation证实体内。针对事实hnRNPs RNA剪接,涉及交通、稳定性、和翻译,我们的研究表明sumoylation可以发挥重要的作用在调节mRNA的新陈代谢。