结合人类的核苷酸交换因素热休克蛋白70 (Hsp70)生成功能不同的复合物体外。
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劳赫约,Gestwicki我
结合人类的核苷酸交换因素热休克蛋白70 (Hsp70)生成功能不同的复合物体外。
J生物化学杂志。2014年1月17日,289(3):1402 - 14所示。doi: 10.1074 / jbc.M113.521997。Epub 2013 12月5。
- PubMed ID
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24318877 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质与Bcl2-associated anthanogene(袋)域作为核苷酸交换因素(nef)分子伴侣蛋白热休克蛋白70 (Hsp70)。有六个袋子家庭nef在人类,每个被认为链接Hsp70截然不同的细胞通路。然而,很少有人知道如何nef争夺绑定Hsp70或他们可能不同形状的生化活动。对这些问题,我们测量人类Hsp72的绑定(HSPA1A) BAG1, BAG2, BAG3, NEF基因Hsp105无关。这些研究揭示了一个清晰的层次结构的关联性:BAG3 > BAG1 > Hsp105 > > BAG2。所有的nef争夺绑定Hsp70,和它们的相对亲和力值预测他们的力量在核苷酸和肽释放试验。最后,我们结合cochaperones的Hsp70-NEF双J蛋白家族(DnaJA1, DnaJA2、DnaJB1 DnaJB4)生成16排列。atp酶、荧光素酶的活动组合重折叠化验是依赖于身份和化学计量学的J蛋白和NEF有些组合是有效的陪伴,而其他人则不活跃。给定的数量和多样性cochaperones在哺乳动物中,很可能组合装配可以生成大量的不同的排列。