描述人血浆的B-chain hs-glycoproteinα2。完整的氨基酸序列和主要结构的杂聚糖。
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Gejyo F, Chang杰,Burgi W,施密德K, Offner GD,特射频,Van Halbeek H, Dorland L,要GJ, Vliegenthart摩根富林明
描述人血浆的B-chain hs-glycoproteinα2。完整的氨基酸序列和主要结构的杂聚糖。
生物化学杂志。1983年4月25日,258 (8):4966 - 71。
- PubMed ID
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6833285 (在PubMed]
- 文摘
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正常的人类血浆蛋白α2 hs-glycoprotein,最近被证明由两个多肽链。在目前的研究中,我们彼此分开这两个链,阐明完整的B-chain的主要结构。采用自动埃德曼降解,这个链的多肽一半被证明由27个氨基酸残基与中性的分配不均和带电氨基酸残基。第一个20残留卸货,而羧基末端heptapeptide包含所有带电残基。利用500 - mhz 1 h - nmr光谱确证,碳水化合物单位证明是由唾液酸组成的三糖,半乳糖,N-acetylgalactosamine O-glycosidically与丝氨酸(剩余6)。B-chain被发现的结构如下。(公式;看到文本)因此,B-chain的分子量是3386。多肽链的过程评价周和Fasman(周,P.Y.国民生产总值,Fasman Enzymol。47(1979), 45 - 148)预测,B-chain有两个beta-turns。因此,碳水化合物单位与Ser残渣位于第一beta-turn似乎直接从蛋白质。 The second beta-turn probably includes the Cys residue which links the B- to the A-chain. In agreement with the CD analysis, the B-chain lacks beta-conformation but possesses a short alpha-helical region.