人为因素H不足。半胱氨酸残基的突变框架和块H蛋白分泌和细胞内分解代谢。
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奥尔特BH,施密特,福勒问,多尔CE、艾哈迈德AE,沃格特BA, Colten人力资源
人为因素H不足。半胱氨酸残基的突变框架和块H蛋白分泌和细胞内分解代谢。
生物化学杂志。1997年10月3;272 (40):25168 - 75。
- PubMed ID
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9312129 (在PubMed]
- 文摘
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合成和分泌的因子H,监管的蛋白质补充系统,研究了在皮肤成纤维细胞从一个H-deficient孩子慢性hypocomplementemic肾疾病。在正常成纤维细胞因子H记录的4.3和1.8对碱基配对(kb)编码一个155 kda蛋白质包含短共识重复(SCR)域1和45-kDa蛋白质包含在所1 - 7,分别。患者的成纤维细胞表达正常量的4.3和1.8 kb消息结构上和肿瘤坏死因子-α/移行细胞的刺激。溶菌产物[35 s] methionine-labeled成纤维细胞从病人包含155 -和45-kDa H多肽,但155 kda的分泌蛋白阻塞;45-kDa蛋白分泌正常的动力学。病人的血浆缺乏155 kda蛋白质但包含小形式的H .此外,在成纤维细胞保留155 kda因子H蛋白没有退化,甚至在12 H。Immunoflourescent染色和共焦显微成像患者的成纤维细胞表明因子H被保留在内质网。逆转录-聚合酶链反应产品的序列分析(整个编码区)和基因组DNA显示T1679C替换一个等位基因和G2949A替换(C518R SCR可控硅16 9和C991Y突变的突变,分别)。两种突变影响守恒的半胱氨酸残基的特征可控硅模块,因此预测的高阶结构的深刻变化155 kda因子H蛋白。这些数据提供了第一个描述因子H缺陷的分子机制和提供重要的见解和其他血浆蛋白的正常分泌途径与可控硅图案。