在血液和精浆中发现的一种人补体细胞溶解抑制剂的分子结构和功能特征:与大鼠睾丸液的一种成分硫酸糖蛋白2相同。
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詹妮·德,乔普·J
在血液和精浆中发现的一种人补体细胞溶解抑制剂的分子结构和功能特征:与大鼠睾丸液的一种成分硫酸糖蛋白2相同。
中国科学院学报(自然科学版)1989年9月;86(18):7123-7。
- PubMed ID
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2780565 (PubMed视图]
- 摘要
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通过使用先前针对可溶性C5b-9复合物开发的单克隆抗体,鉴定了可溶性末端补体复合物的一个组分,并亲和纯化至同质性。我们指定的补体细胞溶解抑制剂(CLI)蛋白质的分子质量为70 kDa,由两个不相同的、二硫连接的35 kDa亚基组成。这两个亚基的氨基末端的部分氨基酸序列与最近鉴定的血清蛋白sp -40,40的氨基酸序列相同。以长合成寡核苷酸为探针,从人肝脏cDNA文库中分离到1651个碱基对的cDNA克隆。CLI编码的氨基酸序列由427个氨基酸残基组成,其前面是一个21个残基长的典型信号肽,与大鼠睾丸液中主要支持细胞来源的硫酸化糖蛋白2 (SGP-2)的氨基酸序列总体同源性为75.6%。与SGP-2一样,残基206和207之间的蛋白水解过程产生了等离子体CLI的两个二硫连接亚基。通过Southern blotting实验,CLI和SGP-2在人和大鼠中均为同源单拷贝基因。此外,在人精浆中免疫鉴定了CLI。使用纯化的末端补体成分进行的功能研究表明,CLI在生理血浆浓度(约50微克/毫升)下抑制新生C5b-7复合物的细胞溶解潜能。它在成熟精子细胞表面的存在和它在精浆中的相对丰度(约250微克/毫升)表明CLI保护精子细胞和上皮组织免受男性生殖道中的补体攻击。