载脂蛋白J的纯化与表征。
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载脂蛋白J的纯化与表征。
中国生物化学杂志，1998,25;26(4):457 - 457。
- PubMed ID
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2387851 (PubMed视图］
- 摘要
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载脂蛋白J (apoJ)是人血浆中高密度脂蛋白的一种独特的70 kDa成分，由两个二硫连接的亚基组成，分别为apoJ α (34-36 kDa)和apoJ β (36-39 kDa)，它们的pI值为4.9-5.4，可被单克隆抗体(mAb)识别11。采用免疫亲和层析法(mAb11 - Affi-Gel)和反相高效液相色谱法从血浆中纯化出ApoJ及其亚基。ApoJ和ApoJ都是糖蛋白。当去糖基化时，apoJ α的分子质量为24 kDa，而apoJ β的分子质量为28 kDa，这表明每个亚基的质量约30%是碳水化合物。apoJ α和apoJ β的氨基酸组成非常相似;然而，前30个氨基酸残基的序列不同。肽图的比较表明，apoJ α和apoJ β并不相同，但共享有限的同源区域。免疫化学数据支持了这种可能性。另外5个单抗被鉴定为apoJ特异性。其中一种单克隆抗体，如mAb11，同时与apoJ和apoJ反应; the others react with apoJ alpha only. All mAb, including those which recognize both apoJ alpha and apoJ beta and those which recognize apoJ alpha only, immunoprecipitate a approximately 50-kDa protein synthesized from a liver mRNA template translated in a rabbit reticulocyte lysate. We propose that the apoJ alpha and apoJ beta subunits, which have limited homology, are derived by proteolytic cleavage of a common precursor.