hp1结合蛋白HP1-BP74的中间区域在核小体DNA的入口/出口位点与连接子DNA结合。
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林原K，内山S，岛本S，小林S，汤希克M，若松H, No D，杉原H，堀N，野田M，大久保T，兹拉塔诺娃J，松永S，福井K
hp1结合蛋白HP1-BP74的中间区域在核小体DNA的入口/出口位点与连接子DNA结合。
中华生物化学杂志，2010年2月26日;285(9):6498-507。doi: 10.1074 / jbc.M109.092833。Epub 2009 12月30日。
- PubMed ID
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20042602 (PubMed视图］
- 摘要
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在高等真核细胞中，DNA分子以染色质纤维的形式存在，是DNA与各种类型蛋白质的复合物;中期染色体有丝分裂时染色质纤维高度浓缩。虽然中期染色体结构的形成对于复制的染色体DNA平等分离到子细胞是必不可少的，但涉及中期染色体组织的机制尚不清楚。为了鉴定参与中期染色体形成和/或维持的蛋白质，我们检测了通过0.4 m NaCl处理从分离的人类中期染色体分离的蛋白质;这种处理导致显著的染色体去密度，但结构保留了核心组蛋白。其中一个被鉴定的蛋白HP1-BP74(异染色质蛋白1结合蛋白74)，由553个氨基酸残基组成，被进一步鉴定。HP1-BP74中间区(BP74Md)由178个氨基酸残基(Lys(97)-Lys(274))组成，与重组的单核核小体形成了染色质样结构，并保护连接子DNA免受微球菌核酸酶消化约25 bp。核磁共振确定的溶液结构表明，位于BP74Md内的球状结构域(Met(153)-Thr(237))具有与连接子组蛋白球状结构域相似的结构，这是其核小体结合特性的基础。此外，我们证实了BP74Md和全长HP1- bp74直接与HP1(异染色质蛋白1)结合，并确定了这种相互作用的确切位点。因此，我们发现HP1- bp74直接与HP1结合，其中间区域在体外核小体DNA入口/出口位点与连接子DNA结合。