毕普co-chaperone MTJ1 / ERDJ1与inter-alpha-trypsin抑制剂重链4。
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Kroczynska B, King-Simmons L, Alloza L,阿拉瓦省,Elguindi EC,金发SY
毕普co-chaperone MTJ1 / ERDJ1与inter-alpha-trypsin抑制剂重链4。
生物化学Biophys Res Commun。2005年12月23日,338 (3):1467 - 77。Epub 2005年10月26日。
- PubMed ID
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16271702 (在PubMed]
- 文摘
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人类MTJ1 / ERdj1及其同系物HTJ1是膜蛋白,与分子伴侣蛋白通过J-domain毕普交互。HTJ1还包含一个未知函数,包含两个c端胞质地区的桑特域由一个间隔分开。我们最近表明,第二桑特域HTJ1 (SANT2)结合alpha1-antichymotrypsin并改变其serpin活动(B。Kroczynska,蔡玫伊万格丽斯塔,Samant轮。Elguindi,林亭汝的金发,SANT2域的小鼠肿瘤细胞DnaJ-like蛋白质1人同族体与alpha1-antichymotrypsin活动干扰其serpin抑制活动,生物。化学,279 (2004)11432 - 11443]。在这里,我们发现了一个新的变种人inter-alpha-trypsin抑制剂重链4 (ITIH4)也与SANT2 HTJ1领域。生化、诱变和荧光研究证明SANT2结合羧基末端片段对应于最后三分之一的新ITIH4同种型序列(残留588 - 930)。ITIH4和MTJ1 co-immunoprecipitate从总肝蛋白质提取和SANT2保护ITIH4(588 - 930)重组片段被激肽释放酶体外处理。这项工作表明,HTJ1 SANT2域是一个真正的蛋白质交互模块。