Phosphorylation-mediated展开的KH域调节KSRP定位通过14-3-3绑定。

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Diaz-Moreno我霍林沃D Frenkiel助教,凯利G,马丁,豪厄尔年代,Garcia-Mayoral M, Gherzi R, Briata P,拉莫斯

Phosphorylation-mediated展开的KH域调节KSRP定位通过14-3-3绑定。

Nat Struct杂志。2009年3月,16 (3):238 - 46。doi: 10.1038 / nsmb.1558。Epub 2009年2月8日。

PubMed ID
19198587 (在PubMed
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文摘

AU-rich元素()介导的RNA的mRNA-degradation活动绑定K-homology剪接调节蛋白(KSRP)是由磷酸化的丝氨酸在其氨基端KH域(KH1)。在细胞中,磷酸化促进KSRP和14-3-3zeta蛋白质之间的相互作用和损害KSRP促进RNA的降解能力的目标。这里我们研究这种机制的分子细节。我们报告,磷酸化导致结构典型的演变和不稳定的KH1,创建一个网站14-3-3zeta绑定。使用这个网站,14-3-3zeta磷酸化,磷酸化KH1之间的歧视,推动核KSRP的本地化。14-3-3zeta -KH1交互调节的mRNA-decay活动KSRP被隔离在一个单独的蛋白质功能池。这项研究展示了一个mRNA-degradation通路与细胞外信号网络通过可逆的蛋白质域。

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目前上游元件结合蛋白2 Q92945 细节