光亲和标记识别甲状腺hormone-regulated glucocorticoid-binding肽在大鼠肝脏内质网:一个寡聚蛋白质具有高亲和力16 beta-hydroxylated康力龙。
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Betancor-Hernandez E, Perez-Machin R, Henriquez-Hernandez L, Mateos-Diaz C, Novoa-Mogollon J, Fernandez-Perez L
光亲和标记识别甲状腺hormone-regulated glucocorticoid-binding肽在大鼠肝脏内质网:一个寡聚蛋白质具有高亲和力16 beta-hydroxylated康力龙。
J类固醇生物化学杂志。2003年12月,87 (4 - 5):253 - 64。
- PubMed ID
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14698206 (在PubMed]
- 文摘
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类固醇结合蛋白与经典的核受体在non-genomic提出了发挥作用的行为the17alpha-alkylated睾酮衍生物(17 alpha-aa)康力龙(ST)。我们曾报道称,雄性大鼠肝脏内质网包含两个类固醇结合网站与高分子量低聚物的蛋白质:(1)ST-binding蛋白(STBP);和(2)低亲和力glucocorticoid-binding蛋白质(滞后)。进一步探索的作用滞后圣的作用机制,我们现在研究:(1)圣之间的相互作用及其羟化代谢产物与可溶性滞后和胞液糖皮质激素受体(GR);和(2)激素的影响的能力STBP绑定圣我们发现,与17 alpha-methyltestosterone,无论是圣还是其羟化代谢产物与GR结合。然而,16 beta-hydroxylation圣显著增加的能力滞后将圣有趣的是,3 '羟基化圣废除的能力滞后将圣圣(k (i) = 30 nM)和16 beta-hydroxystanozolol (k (i) = 13海里)与高亲和力结合滞后,并能够加速之前绑定的离解速度滞后地塞米松。STBP和滞后是炔雌醇引起的强烈。但是,与STBP,滞后是由甲状腺激素和生长激素,证明这些类固醇结合活动与不同的结合位点。这些结果似乎表明一个新颖的机制圣,膜相关glucocorticoid-binding活动目标的16圣圣beta-hydroxylated代谢物及其beta-hydroxylated代谢物调节肝脏糖皮质激素活动通过负变构调节滞后,这种交互的结果有效增加古典GR-signaling通过增加糖皮质激素胞质GR的可用性。