人类保护蛋白质的三维结构:结构的前体形式显示一个复杂的激活机制。
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Rudenko G,粗毛格子围巾E、d 'Azzo、假日工作组
人类保护蛋白质的三维结构:结构的前体形式显示一个复杂的激活机制。
结构。1995年11月15日,3 (11):1249 - 59。
- PubMed ID
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8591035 (在PubMed]
- 文摘
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背景:人类的“保护性蛋白”(HPP)工艺等形成了一个复杂的和神经氨酸酶与β-半乳糖在溶酶体,防止这两种糖苷酶降解。在人类中,水电不足会导致溶酶体储存galactosialidosis疾病。蛋白水解的乳沟HPP的前体形式包括切除2 kDa切除羧肽酶活性肽和结果。这一活动的生理意义是,到目前为止,未知。结果:晶体结构的108 kDa二聚体的前体HPP已经阐明通过大量使用双重密度平均。“核心”的单体由域和一个“帽子”域。与远亲小麦丝氨酸羧肽酶二聚体显示两个单元进行二聚体相差15度的共同取向。此外,螺旋帽域的子域形成部分是非常不同的。此外,HPP前体帽域包含一个“成熟”子域名的49残留充满活性部位间隙。仅仅删除“切除”肽位于成熟子域名不呈现催化三分子溶剂可访问。 CONCLUSIONS: The activation mechanism of HPP is unique among proteases with known structure. It differs from the serine proteases in that the active site is performed in the zymogen, but is blocked by a maturation subdomain. In contrast to the zinc metalloproteases and aspartic proteases, the chain segment physically rendering the catalytic triad solvent inaccessible in HPP is not cleaved off to form the active enzyme. The activation must be a multi-step process involving removal of the excision peptide and major conformational changes of the maturation subdomain, whereas the conformation of the enzymatic machinery is probably almost, or completely, unaffected.