间接检测protein-metal绑定:交互与In3 +和Bi3 +血清转铁蛋白。

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张M, Gumerov博士,Kaltashov IA,梅森AB

间接检测protein-metal绑定:交互与In3 +和Bi3 +血清转铁蛋白。

J是Soc质量范围。2004年11月,15 (11):1658 - 64。

PubMed ID

15519234 (在PubMed

]

文摘

转铁蛋白占单体的糖蛋白的一个类中所有的脊椎动物,其功能是铁的吸收和运输。除铁,血清转铁蛋白还结合其他多种金属和被认为提供路线的体内输送金属细胞。在目前的研究中,ESI MS是用来调查人血清转铁蛋白之间的相互作用和两个有色金属铟(一种常用的显像剂)和铋(许多抗溃疡的药物的一个组成部分)。而清楚地表明,紫外可见吸收光谱测量两种金属强烈结合溶液中的铁传递蛋白,metal-protein复杂只能被ESI MS铟,但铋。尽管显然低稳定transferrin-bismuth复杂的气相,存在如此复杂的解决方案可以由ESI MS建立间接。这是通过监测转铁蛋白离子的电荷状态分布的演化在段蛋白质展开的存在和没有金属解决方案。transferrin-bismuth异常不稳定的复杂的气相中的是合理化的构象差异这种形式的转铁蛋白,这种蛋白质由绑定的holo-forms金属离子半径较小的(例如,Fe3 +和In3 +)。Bi3 +离子的大尺寸可能会防止形成一个封闭的构象(holo-protein的规范结构),导致非金属协调。建议转铁蛋白保留开放构型(apo-form的特征)绑定Bi3 +后,只有两个配体在金属协调领域提供的蛋白质本身。这个建议是由圆二色性测量的结果证实了在近紫外线范围内。 Since the cellular consumption of metals in the transferrin cycle critically depends upon recognition of the holo-protein complex by the transferrin receptor, the noncanonical conformation of the transferrin-bismuth complex may explain very inefficient delivery of bismuth to cells even when a high dosage of bismuth-containing drugs is administered for prolonged periods of time.

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