氰化物绑定截断血红蛋白:晶体和动力学研究。
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米拉尼M, Ouellet Y, Ouellet H,哈德角海恩尼斯主街Guertin M, Boffi, Antonini G, Bocedi, Mattu M, Bolognesi M, Ascenzi P
氰化物绑定截断血红蛋白:晶体和动力学研究。
生物化学。2004年5月11日,43(18):5213 - 21所示。
- PubMed ID
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15122887 (在PubMed]
- 文摘
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氰化物是为数不多的双原子配体能够与铁和亚铁heme-Fe原子。这里的x射线晶体结构铁氰化物导数的结核分枝杆菌截断hemoglobin-N(结核分枝杆菌trHbN)已经被确定为2.0 (R-general = 17.8%,有空= 23.5%),并分析了并行与结核分枝杆菌截断hemoglobin-O(结核分枝杆菌trHbO),衣藻eugametos截断血红蛋白(c . eugametos trHb),和抹香鲸肌红蛋白,通常作为一个分子模型。氰化物绑定到结核分枝杆菌trHbN直接稳定的残留TyrB10(33),这可能帮助的去质子化的配体和输出氰化物的质子化作用。在结核分枝杆菌trHbO和c . eugametos trHb配体是由远端稳定的口袋里残留TyrCD1(36)和TrpG8(88),和TyrB10 (20) - GlnE7 (41)——GlnE11(45)三合会,分别。此外,氰化物的动力学结合铁结核分枝杆菌trHbN trHbO和c . eugametos trHb,从trHbs亚铁为配体分离,并减少heme-Fe (III)氰化物复杂已经决定,在pH值7.0和20.0度c .尽管不同血红素远端站点结构和配位体的相互作用,氰化物速率常数的值绑定到铁(非)脊椎动物血红素蛋白相似,影响主要由质子受体的存在在血红素口袋组(s),它的功能是协助传入的配体(即的去质子化。、HCN)。另一方面,速率常数的值的减少heme-Fe (III)氰化物(非)脊椎动物球蛋白跨越几个数量级,反映了不同能力的血红素蛋白被认为是给生产复杂(es)和连二亚硫酸盐或其减少物种(2)(-)。此外,从heme-Fe离解速率常数的值配体(2)氰化物(非)脊椎动物血红素蛋白质是非常不同的,反映了不同的血红素的性质和几何远端残留(s)氢键heme-bound氰化物。