在我截断血红蛋白组Heme-ligand隧道。
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米拉尼M, Pesce, Ouellet Y, Dewilde年代,弗里德曼J, Ascenzi P,哈德角海恩尼斯主街Guertin M, Bolognesi M
在我截断血红蛋白组Heme-ligand隧道。
J生物化学杂志。2004年5月14日,279 (20):21520 - 5。Epub 2004年3月11日。
- PubMed ID
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15016811 (在PubMed]
- 文摘
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截断血红蛋白(trHbs)小hemoproteins形成一个单独的集群内的血红蛋白总科;其功能作用细菌、植物和单细胞真核生物都略有了解。晶体的调查表明,trHb褶皱(二对二α螺旋夹层球蛋白相关褶皱)宿主蛋白矩阵隧道系统为配体提供一个潜在路径扩散到血红素远端站点。组我trHbs隧道拓扑是守恒的,尽管其大小/结构的调制。在这里,我们提出一个晶体调查trHbs结核分枝杆菌,衣藻eugametos,草履虫caudatum,表明治疗trHb晶体氙压力导致氙原子在特定的绑定(守恒)网站在蛋白质矩阵隧道。晶体结果符合分子动力学模拟的数据,一个双氧分子离开自由扩散矩阵内的蛋白质。调制的氙绑定四个主要站点的结构性质有关隧道系统的三个trHbs,可以连接到其功能的作用。在结核分枝杆菌trHbN晶体平行调查,我们也表明丁基异腈结合在无极的隧道,在良好的协议与实验概念来自氙绑定。这些结果与最近的数据在非典型公司重新绑定动力学群我trHbs,突显出隧道系统的潜在作用支持扩散,也积累在多个副本,低极性的分子配体/我trHbs组内。