配体相互作用的远端血红素的口袋结核分枝杆菌截断血红蛋白N:角色TyrB10 GlnE11残留。
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Ouellet Y,米拉尼M,时装,Bolognesi M,哈德角海恩尼斯主街Guertin M
配体相互作用的远端血红素的口袋结核分枝杆菌截断血红蛋白N:角色TyrB10 GlnE11残留。
生物化学。2006年7月25日,45 (29):8770 - 81。
- PubMed ID
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16846220 (在PubMed]
- 文摘
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结核分枝杆菌的含氧trHbN的晶体结构显示一个扩展的血红素远端站点氢键网络,包括Y (B10)、问(E11), O(2)(米拉尼,M。EMBO j . 20, et al。(2001), 3902 - 3909)。在目前的工作中,我们分析了影响替换B10和E11位置对血红素及其协调配体,利用稳态共振拉曼光谱、吸收光谱和x射线晶体学。我们的研究结果表明,(1)残留Y (B10)和Q (E11)控制绑定和heme-bound水分子的电离状态的铁trHbN和是重要的保持第六协调职位空缺在脱氧trHbN;(2)残留问(E11)扮演了一个角色在维持近端Fe-His债券的完整性在脱氧trHbN;(3)在野生型oxy-trHbN残留E11的大小和氢键能力是非常重要的维持适当的Y (B10)之间的相互作用和heme-bound O (2);(4)CO-trHbN构象平衡,在Y (B10)或Q (E11)残留与heme-bound交互有限公司;和(5)Y (B10)和Q (E11)残留控制蛋白质的构象(和可能的动力学)矩阵隧道控制残留F (E15)。这些发现表明,配体的功能流程绑定和扩散控制在trHbN残留Y的动态交互(B10)、问(E11), F (E15汽油),和血红素配体。