晶体结构的分泌抗原85 c的形式揭示了分枝杆菌药物和疫苗的潜在目标。
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朗宁博士,Klabunde T Besra GS Vissa VD, Belisle JT, Sacchettini JC
晶体结构的分泌抗原85 c的形式揭示了分枝杆菌药物和疫苗的潜在目标。
Nat结构生物学观点》2000年2月,7 (2):141 - 6。
- PubMed ID
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10655617 (在PubMed]
- 文摘
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抗原85 (ag85)复杂,由三种蛋白质(ag85A, B和C),是一种主要蛋白成分的结核分枝杆菌细胞壁。每个蛋白质具有mycolyltransferase活动所需的生物起源的海藻糖dimycolate(绳因素),占主导地位的结构维护细胞壁完整性所必需的。结核分枝杆菌重组ag85C的晶体结构,精炼分辨率为1.5,显示一个α/ beta-hydrolase多肽折叠,以及催化三分子由爵士124年,Glu 228年和260年。ag85C蕴涵与共价抑制剂混合残留低浓缩铀40,125的组件oxyanion洞。疏水口袋,隧道扩展21的核心蛋白指示的位置可能的海藻糖monomycolate结合位点。同样,一个大地区ag85A守恒的表面残留的,B和C是一个可能的网站ag85蛋白质与人类纤连蛋白之间的相互作用。