结核分枝杆菌抗原85和85 c结构确认绑定取向和守恒的底物特异性。
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朗宁博士,Vissa V, Besra GS, Belisle JT, Sacchettini JC
结核分枝杆菌抗原85和85 c结构确认绑定取向和守恒的底物特异性。
J生物化学杂志。2004年8月27日,279 (35):36771 - 7。Epub 2004 6月10。
- PubMed ID
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15192106 (在PubMed]
- 文摘
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维护高疏水性的细胞壁是结核分枝杆菌的生存核心在其宿主环境。蛋白质抗原85 (85、85 b和85 c)的结核分枝杆菌有助于维持细胞壁的完整性(1)催化的转移霉菌细胞壁阿拉伯半乳聚糖酸,2)通过合成海藻糖dimycolate(绳因素)。此外,这些分泌蛋白允许快速入侵肺泡巨噬细胞通过直接宿主免疫系统之间的相互作用和入侵的芽孢杆菌。这里我们描述两个晶体结构:抗原85 c的结构与octylthioglucoside co-crystallized衬底,决心,2.0和85抗原的晶体结构,解决了2.7的一项决议。85 c与基质的结构模拟识别残留直接参与衬底绑定。85抗原结构的说明,最后要解决的三个抗原85同系物,表明三种抗原85蛋白质的活性区域几乎是相同的,表明这些共享相同的底物。然而,相比之下substrate-binding站点内的高水平的保护和活性部位,表面残留物从活性部位非常不同的变量,表明三种抗原85酶需要逃避宿主的免疫系统。