x射线结构TMP激酶从结核分枝杆菌与TMP 1.95决议。

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李de la Sierra我Munier-Lehmann H, Gilles, Barzu O, Delarue M

x射线结构TMP激酶从结核分枝杆菌与TMP 1.95决议。

J杂志。2001年8月3日,311 (1):87 - 100。

PubMed ID
11469859 (在PubMed
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结核分枝杆菌的x射线结构TMP激酶在1.95决议被描述为一个二进制复杂自然基质TMP。其主要功能包括:(i)明确magnesium-binding网站;(2)所谓的盖子的α螺旋构象;和(iii)高密度的活性部位的正电荷。有一个网络的交互涉及高度保守的蛋白质的侧链,镁离子,硫酸根离子模仿β磷酸基的ATP和TMP分子本身。所有这些交互协作在稳定的封闭形式的似乎什么酶。所有的完整multialignment(32)的已知序列TMP激酶。细微的差别在TMP绑定网站指出,而大肠杆菌、酵母和人类酶结构,最近已被报道。这些差异可以用来设计特定抑制剂的核苷酸代谢的关键酶。两种情况下的补偿TMP结合位点的突变被发现真核和原核酶。 In addition, an intriguing high value of the electric field is reported in the vicinity of the phosphate group of TMP and the putative binding site of the gamma phosphate group of ATP.

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多肽
的名字 UniProt ID
Thymidylate激酶 P9WKE1 细节