纯化、酶特性和Z-farnesyl二磷酸合成酶的抑制结核分枝杆菌。
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Schulbach MC,马哈年代,马基群落M, Barontini年代,爸爸C, Minutolo F,贝尔蒂尼年代,布伦南PJ,克里克
纯化、酶特性和Z-farnesyl二磷酸合成酶的抑制结核分枝杆菌。
生物化学杂志。2001年4月13日;276 (15):11624 - 30。Epub 2001年1月4。
- PubMed ID
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11152452 (在PubMed]
- 文摘
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我们最近发现,开放阅读框Rv1086结核分枝杆菌H37Rv基因组序列编码的一个独特的isoprenyl二磷酸合酶。这种酶的产物,ω,E, Z-farnesyl二磷酸,是一个中间decaprenyl磷酸盐的合成,具有核心作用在分枝杆菌细胞壁的生物合成的大部分特性,包括肽聚糖,arabinan,链接器单元半乳糖体,lipoarabinomannan。我们现在纯化Z-farnesyl二磷酸合酶使用一个新的分枝杆菌表达系统附近的同质性。Z-Farnesyl二磷酸合酶催化的二磷酸isopentenylω,E-geranyl二磷酸或ω,Z-neryl二磷酸的ω,E, Z-Farnesyl二磷酸和ω,Z,分别Z-Farnesyl二磷酸。酶有绝对要求二价阳离子,7 - 8的最佳pH值范围,和K (m)的值124微米isopentenyl二磷酸,香叶二磷酸38微米,16微米neryl二磷酸。Z-farnesyl二磷酸合成酶的抑制剂设计、化学合成稳定的类似物的ω,E-geranyl二磷酸的不稳定二磷酸一半是稳定根所取代。研究这些化合物显示Z-farnesyl二磷酸合酶的活性部位明显不同于E-farnesyl二磷酸合酶从猪脑(野猪)。