结核分枝杆菌FprA,小说细菌NADPH-ferredoxin还原酶。
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费舍尔F, Raimondi D, Aliverti,萨内蒂G
结核分枝杆菌FprA,小说细菌NADPH-ferredoxin还原酶。
欧元。2002 269年6月,(12):3005 - 13所示。
- PubMed ID
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12071965 (在PubMed]
- 文摘
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结核分枝杆菌的基因fprA,编码一个假定的哺乳动物的皮质铁氧还蛋白还原酶蛋白有40%的身份,在大肠杆菌表达,蛋白质纯化同质性。50-kDa蛋白单体包含一个紧密地绑定时尚,其荧光完全熄灭。FprA显示低铁还原酶的活动,而这是非常活跃的NAD (P) H硫辛酰胺脱氢酶染料。动力学参数测定和特异性NADPH常数(kcat /公里)是两个数量级大于NADH的。酶减少,在乏氧生活,能够达到与化学计量的连二亚硫酸盐或NADH、但不是连大超过NADPH。只与亚化学计量的数量的NADPH酶滴定,电荷转移物种(FAD-NADPH和FADH2-NADP +)形成。NADPH /时尚的比率高于1,中性时尚半醌积累,这意味着稳定了半醌NADPH绑定。稳定的单电子简化型酶可能是仪器这个分枝杆菌黄素蛋白的生理作用。通过几种方法,FprA被证明能够有效互动[2 fe-2s] iron-sulfur蛋白质,皮质铁氧还蛋白或植物铁氧还蛋白。更有趣的是,细胞色素c还原酶催化反应的动力学参数的7 FprA铁铁氧还蛋白纯化从m . smegmatis测定。 A Km value of 30 nm and a specificity constant of 110 microM(-1) x s(-1) (10 times greater than that for the 2Fe ferredoxin) were determined for this ferredoxin. The systematic name for FprA is therefore NADPH-ferredoxin oxidoreductase.