结构的dehydratase-isomerase细菌对不饱和脂肪酸的生物合成途径:两个催化活动一个活性部位。
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Leesong M,亨德森BS, Gillig JR史密斯Schwab JM,杰
结构的dehydratase-isomerase细菌对不饱和脂肪酸的生物合成途径:两个催化活动一个活性部位。
结构。1996年3月15日,4 (3):253 - 64。
- PubMed ID
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8805534 (在PubMed]
- 文摘
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背景:大肠杆菌beta-hydroxydecanoyl硫醇酯脱水酶(酶)是至关重要的不饱和脂肪酸的生物合成,增长通过分流十中间的饱和脂肪酸途径进入不饱和脂肪酸途径。脱水酶催化的反应脱水和增长的双键异构化十硫醇酯酰基载体蛋白(ACP)。这项工作的目的是阐明机制这两个酶促反应,发生在一个不寻常的双官能活性部位,了解酶对底物的特异性增长与十脂酰链。结果:晶体结构分辨率2.0免费脱水酶和酶改性的经典系统,灭活剂,3-decynoyl-N-acetylcysteamine,已经确定。脱水酶是一个对称的二聚体,一个不寻常的α+β折叠“热狗”。每两个独立的活跃的站点位于酶的两个单元之间,并且是tunnel-shaped口袋完全隔绝一般溶剂。从一个亚基侧链的组氨酸和其他的天冬氨酸是唯一可能反应蛋白组在活动网站。结论:两种基本机制的组氨酸和天冬氨酸催化脱水和异构化反应活性部位的结构是一致的。独特的拓扑结构蛋白质折叠和活性位点的识别组件显示特性预测价值的另一个酶,FabZ,可能涉及的非特异性脱水酶脂酰链的伸长。一个带正电的入口周围活跃的网站,这可能与带负电荷的ACP交互,也发现。