Phosphorylation-dependent拼接因素SAP155和NIPP1间相互作用。
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Boudrez, Beullens M, Waelkens E, stalman W,博伦M
Phosphorylation-dependent拼接因素SAP155和NIPP1间相互作用。
生物化学杂志。2002年8月30日;277 (35):31834 - 41。doi: 10.1074 / jbc.M204427200。Epub 2002年6月24日。
- PubMed ID
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12105215 (在PubMed]
- 文摘
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NIPP1是广泛表达核蛋白质的功能作为一个监管机构对丝氨酸/苏氨酸phosphatase-1和剪接因子。NIPP1的氨基端部分由phosphothreonine-interacting Forkhead-associated (FHA)域。我们这里显示NIPP1的FHA域相互作用在体外和体内的TP dipeptide-rich片段剪接因子SAP155 / SF3b(155),一个组件的U2小型核核糖核蛋白粒子。NIPP1-SAP155交互是完全依赖于特定TP的磷酸化SAP155图案。诱变和竞争研究表明,各种磷酸化TP图案争夺FHA域绑定到同一个网站。SAP155激酶在细胞溶解产物被封锁的Ca(2 +)螯合剂EGTA和细胞周期蛋白依赖性蛋白激酶抑制剂roscovitine。SAP155的磷酸化水平大幅增加在有丝分裂期间,和相应的活动SAP155激酶在细胞溶解产物增强。我们将讨论如何NIPP1之间的交互和SAP155可能导致剪接体(dis)装配和拼接的催化步骤。