macrophage-stimulating蛋白与其受体相互作用。残留的关键独立αβ链绑定和证据链绑定。
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米勒Danilkovitch A, M,伦纳德EJ
macrophage-stimulating蛋白与其受体相互作用。残留的关键独立αβ链绑定和证据链绑定。
生物化学杂志。1999年10月15日,274 (42):29937 - 43。
- PubMed ID
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10514476 (在PubMed]
- 文摘
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Macrophage-stimulating蛋白(MSP)和肝细胞生长因子/散射因子(HGF / SF) plasminogen-related增长和能动性因素与细胞表面蛋白质酪氨酸激酶受体。每一个是一个heterodimeric蛋白质组成disulfide-linkedα链和丝氨酸protease-likeβ链。尽管结构相似性MSP和HGF的主要受体结合位点位于HGF / SF的α链,但MSP的β链。获得洞察MSPβ链的结构基础绑定,β链结构建模的现有模型的坐标HGFβ链。模型显示,该地区相应的胰蛋白酶的S1特异性的口袋是由Asn (682) / Glu(648)相互作用的一对,留下一个浅腔可能β链与受体相互作用。创建突变体在这一地区,他们的绑定特性测定。双突变Asn (682) / Glu(648)导致β链的约束力减弱MSP受体,和一个突变的邻近Arg(683)完全取消绑定。因此,这一地区的分子是绑定的关键。我们还发现,在自由α和β链的克分子数相等的浓度,α链结合受体检测,水平远远低于β链绑定。欧共体(50)值由定量酶联免疫吸附试验0.25和16.9纳米β和α链,分别。 The data suggest that MSP has two independent binding sites with high and low affinities located in beta and alpha chain, respectively, and that the two sites together mediate receptor dimerization and subsequent activation.